D-alanina—D-alanina ligasa

format_list_bulleted Contenido keyboard_arrow_down
ImprimirCitar
En enzimología, una D-alanina—D-alanina ligasa (EC 6.3.2.4) es una enzima que cataliza la reacción química.
ATP + 2 D-alanina ADP + fosfato + D-alanil-D-alanina

Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son ATP y D-alanina, mientras que sus tres productos son ADP, fosfato y D-alanil-D-alanina.

Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas de unión a ATP, específicamente a las que forman enlaces carbono-nitrógeno como las ligasas ácido-D-aminoácido (péptido sintasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es D-alanina:D-alanina ligasa (formadora de ADP). Otros nombres comunes incluyen alanina:alanina ligasa (formadora de ADP) y alanilalanina sintetasa. Esta enzima participa en el metabolismo de la D-alanina y la biosíntesis de peptidoglicano. Se sabe que el fosfinato y la D-cicloserina inhiben esta enzima.Se cree que la región N-terminal de la D-alanina—D-alanina ligasa participa en la unión del sustrato, mientras que el C-terminal es un dominio catalítico.

Estudios estructurales

A finales de 2007, se habían resuelto ocho estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1EHI, 1IOV, 1IOW, 2DLN, 2FB9, 2I80, 2I87 y 2I8C.

Referencias

  1. ^ Roper DI, Huyton T, Vagin A, Dodson G (agosto 2000). "La base molecular de la resistencia a la vancomicina en Enterococci clínicamente relevante: estructura cristalina de ligasa D-alanil-D-lactate (VanA)". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (16): 8921 –5. Bibcode:2000PNAS...97.8921R. doi:10.1073/pnas.150116497. PMC 16797. PMID 10908650.

Más lectura

  • Ito, E; Strominger JL (1962). "Enzimática síntesis del péptido en nucleótidos bacterianos de uridina II. Enzimática síntesis y adición de D-alanil-D-alanine". J. Biol. Chem. 237: 2696–2703. doi:10.1016/S0021-9258(19)73809-5.
  • Neuhaus FC (1962). "Estudios Kinetic sobre la sintetización D-Ala-D-Ala". Fed. Proc. 21: 229.
  • van Heijenoort J (2001). "Los avances recientes en la formación de la unidad monomer bacteriana peptidoglycan". Nat. Prod. Rep. 18 5): 503 –19. doi:10.1039/a804532a. PMID 11699883.
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro: IPR011127


Más resultados...
Tamaño del texto:
undoredo
format_boldformat_italicformat_underlinedstrikethrough_ssuperscriptsubscriptlink
save