Citocromo f

El citocromo f es la subunidad más grande del complejo citocromo b6f (plastoquinol-plastocianina reductasa; EC 1.10.99.1). En su estructura y funciones, el complejo citocromo b6f guarda una amplia analogía con el complejo citocromo bc1 de las mitocondrias y las bacterias fotosintéticas de color púrpura. El citocromo f (cyt f) desempeña un papel análogo al del citocromo c1, a pesar de sus diferentes estructuras.

Se ha determinado la estructura 3D de Brassica rapa (Nabo) cyt f. El segmento del lado de la luz de cyt f incluye dos dominios estructurales: uno pequeño encima de uno más grande que, a su vez, está encima de la unión al dominio de membrana. El dominio grande consta de un sándwich beta antiparalelo y un péptido de unión al hemo corto, que forman una estructura de tres capas. El dominio pequeño se inserta entre las cadenas beta F y G del dominio grande y es un dominio totalmente beta. El hemo se encuentra entre dos hélices cortas en el extremo N de cyt f. Dentro de la segunda hélice se encuentra el motivo de secuencia de los citocromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), que está unido covalentemente al hemo a través de enlaces tioéter a Cys-21 y Cys-24. His-25 es el quinto ligando de hierro hemo. El sexto ligando de hierro hemo es el grupo alfa-amino de Tyr-1 en la primera hélice. Cyt f tiene una red interna de moléculas de agua que puede funcionar como un cable de protones. La cadena de agua parece ser una característica conservada de cyt f.