Caseína

Caseína (KAY-see-n, del latín caseus "queso") es una familia de fosfoproteínas relacionadas (αS1, aS2, β, κ) que se encuentran comúnmente en la leche de los mamíferos y comprenden aproximadamente el 80 % de las proteínas de la leche de vaca y entre el 20 % y el 60 % de las proteínas de la leche humana. La leche de oveja y de vaca tiene un contenido de caseína más alto que otros tipos de leche, y la leche humana tiene un contenido de caseína particularmente bajo.

La caseína tiene una amplia variedad de usos, desde ser un componente principal del queso hasta usarse como aditivo alimentario. La forma más común de caseína es el caseinato de sodio. En la leche, la caseína se separa en fases para formar micelas de caseína coloidales, un tipo de condensado biomolecular secretado.

Micelle casein

Como fuente de alimento, la caseína proporciona aminoácidos, carbohidratos y dos elementos esenciales, calcio y fósforo.

Composición

La caseína contiene una gran cantidad de aminoácidos de prolina que dificultan la formación de motivos estructurales secundarios comunes de las proteínas. Tampoco hay puentes disulfuro. Como resultado, tiene relativamente poca estructura terciaria. Es relativamente hidrófobo, lo que lo hace poco soluble en agua. Se encuentra en la leche como una suspensión de partículas, llamadas micelas de caseína, que muestran solo un parecido limitado con las micelas de tipo tensioactivo en el sentido de que las partes hidrofílicas residen en la superficie y son esféricas. Sin embargo, en marcado contraste con las micelas de tensioactivo, el interior de una micela de caseína está muy hidratado. Las caseínas en las micelas se mantienen unidas por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas. Cualquiera de varios modelos moleculares podría explicar la conformación especial de la caseína en las micelas. Uno de ellos propone que el núcleo micelar está formado por varias submicelas, siendo la periferia microvellosidades de κ-caseína. Otro modelo sugiere que el núcleo está formado por fibrillas entrelazadas con caseína. Finalmente, el modelo más reciente propone un doble enlace entre las caseínas para que se produzca la gelificación. Los tres modelos consideran las micelas como partículas coloidales formadas por agregados de caseína envueltos en moléculas solubles de κ-caseína.

El punto isoeléctrico de la caseína es 4,6. Dado que el pH de la leche es 6,6, la caseína tiene una carga negativa en la leche. La proteína purificada es insoluble en agua. Aunque también es insoluble en soluciones salinas neutras, se dispersa fácilmente en álcalis diluidos y en soluciones salinas como el oxalato de sodio acuoso y el acetato de sodio.

La enzima tripsina puede hidrolizar una peptona que contiene fosfato. Se utiliza para formar un tipo de adhesivo orgánico.

Usos

Pintar

Casein preparation in an old etching operation in Müllheim

La pintura de caseína es un medio soluble en agua de secado rápido que utilizan los artistas. La pintura de caseína se ha utilizado desde la época del antiguo Egipto como una forma de pintura al temple, y fue ampliamente utilizada por ilustradores comerciales como material de elección hasta finales de la década de 1960 cuando, con la llegada de la pintura acrílica, la caseína se volvió menos popular. Todavía es ampliamente utilizado por los pintores escénicos, aunque el acrílico también ha hecho avances en ese campo.

Pegamento

Preparación de cola de caseína

Los pegamentos a base de caseína se formulan a partir de caseína, agua y álcalis (generalmente una mezcla de cal hidratada e hidróxido de sodio). La leche se desnata para eliminar la grasa, luego la leche se agria para que la caseína se precipite como cuajada de leche. La cuajada se lava (eliminando el suero) y luego se prensa para exprimir el agua (incluso se puede secar hasta convertirla en polvo). La caseína se mezcla con álcali (generalmente tanto hidróxido de sodio como de calcio) para hacer pegamento. Los pegamentos hechos con diferentes mezclas de álcalis tienen diferentes propiedades. También se pueden añadir conservantes.

Eran populares para la carpintería, incluso para aviones, hasta el avión comercial de Havilland Albatross en 1939.

El pegamento de caseína también se usa en la fabricación de transformadores (específicamente tableros de transformadores) debido a su permeabilidad al aceite.

Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue y muchos otros adhesivos Borden se fabricaron originalmente con caseína. Si bien una razón fue su naturaleza no tóxica, un factor principal fue que era económico de usar. Hacia fines del siglo XX, Borden reemplazó la caseína en todos sus adhesivos populares con materiales sintéticos como el PVA.

Aunque se reemplazan en gran medida con resinas sintéticas, los pegamentos a base de caseína todavía tienen un uso en ciertas aplicaciones específicas, como el laminado de puertas ignífugas y el etiquetado de botellas. La caseína se diluye rápidamente con el aumento de la temperatura, lo que facilita la aplicación rápida de películas delgadas para etiquetar frascos y botellas en una línea de producción.

Comida

Varios alimentos, cremas y coberturas contienen una variedad de caseinatos. El caseinato de sodio actúa como un mayor aditivo alimentario para estabilizar los alimentos procesados; sin embargo, las empresas podrían optar por usar caseinato de calcio para aumentar el contenido de calcio y disminuir los niveles de sodio en sus productos.

Los principales usos alimentarios de la caseína son para polvos que requieren una rápida dispersión en agua, desde cremas para café hasta sopas de crema instantáneas. Mead Johnson introdujo un producto a principios de la década de 1920 llamado Casec para aliviar los trastornos gastrointestinales y los problemas digestivos infantiles que eran una causa común de muerte en los niños en ese momento.

Se cree que neutraliza la capsaicina, el ingrediente activo (picante) de los pimientos, jalapeños, habaneros y otros chiles.

Quesería

Queso

El queso se compone de proteínas y grasa de la leche, normalmente de vaca, búfala, cabra u oveja. Se produce por la coagulación que se produce por la desestabilización de la micela de caseína, con lo que se inician los procesos de fraccionamiento y concentración selectiva. Por lo general, la leche se acidifica y luego se coagula mediante la adición de cuajo, que contiene una enzima proteolítica conocida como renina; obtenido tradicionalmente del estómago de los terneros, pero actualmente se produce más a menudo a partir de microorganismos modificados genéticamente. Luego, los sólidos se separan y se prensan en su forma final.

A diferencia de muchas proteínas, la caseína no se coagula con el calor. Durante el proceso de coagulación, las proteasas coagulantes de la leche actúan sobre la porción soluble de las caseínas, la kappa-caseína, originando así un estado micelar inestable que resulta en la formación de coágulos. Cuando se coagula con quimosina, la caseína a veces se denomina paracaseína. La quimosina (EC 3.4.23.4) es una proteasa aspártica que hidroliza específicamente el enlace peptídico en Phe105-Met106 de la κ-caseína y se considera la proteasa más eficiente para la industria quesera (Rao et al., 1998). La terminología británica, por otro lado, utiliza el término caseinógeno para la proteína no coagulada y caseína para la proteína coagulada. Tal como existe en la leche, es una sal de calcio.

Suplementos proteicos

Una propiedad atractiva de la molécula de caseína es su capacidad para formar un gel o coágulo en el estómago, lo que la hace muy eficiente en el suministro de nutrientes. El coágulo puede proporcionar una liberación lenta sostenida de aminoácidos en el torrente sanguíneo, que a veces dura varias horas. A menudo, la caseína está disponible como caseína hidrolizada, por lo que es hidrolizada por una proteasa como la tripsina. Se observa que las formas hidrolizadas tienen un sabor amargo y los bebés y los animales de laboratorio a menudo rechazan tales suplementos en favor de la caseína intacta.

Plásticos y fibra

Botones RAAF de galaxia blanca pre-1953

Algunos de los primeros plásticos se basaban en caseína. En particular, la galalita era bien conocida por su uso en botones. La fibra se puede hacer a partir de caseína extruida. Lanital, un tejido hecho de fibra de caseína (conocido como Aralac en los Estados Unidos), fue particularmente popular en Italia durante la década de 1930. Innovaciones recientes como QMILK ofrecen un uso más refinado de la fibra para telas modernas.

Usos médicos y dentales

Los compuestos derivados de la caseína se utilizan en productos de remineralización dental para estabilizar el fosfato de calcio amorfo (ACP) y liberar el ACP en las superficies dentales, donde puede facilitar la remineralización.

Las dietas de exclusión de caseína y gluten a veces se usan en la medicina alternativa para niños con autismo. A partir de 2015, la evidencia de que tales dietas tienen algún impacto en el comportamiento o el funcionamiento cognitivo y social en niños autistas era limitada y débil.

Usos nanotecnológicos

Las proteínas de caseína tienen potencial para su uso como nanomateriales debido a su fuente fácilmente disponible (leche) y su propensión a autoensamblarse en fibrillas de amiloide.

Posibles problemas de salud y efectos adversos

Beta caseínas A1/A2 en leche

La beta-caseína A1 y A2 son variantes genéticas de la proteína láctea beta-caseína que difieren en un aminoácido; una prolina se encuentra en la posición 67 en la cadena de aminoácidos que forman la beta-caseína A2, mientras que en la beta-caseína A1 se presenta una histidina en esa posición. Debido a la forma en que la beta-caseína interactúa con las enzimas que se encuentran en el sistema digestivo, las enzimas digestivas procesan A1 y A2 de manera diferente, y la digestión puede liberar un péptido de siete aminoácidos, beta-casomorfina-7 (BCM-7). de A1-beta-caseína.

El tipo de beta-caseína A1 es el tipo más común que se encuentra en la leche de vaca en Europa (excepto Italia y Francia, que tienen más vacas A2), Estados Unidos, Australia y Nueva Zelanda.

El interés en la distinción entre las proteínas beta-caseína A1 y A2 comenzó a principios de la década de 1990 a través de investigaciones epidemiológicas y estudios en animales realizados inicialmente por científicos en Nueva Zelanda, que encontraron correlaciones entre la prevalencia de la leche con proteínas beta-caseína A1 y varios enfermedades crónicas. La investigación generó interés en los medios de comunicación, entre algunos miembros de la comunidad científica y empresarios. Una empresa, A2 Corporation, se fundó en Nueva Zelanda a principios de la década de 2000 para comercializar la prueba y comercializar "A2 Milk" como leche premium que es más saludable debido a la falta de péptidos de A1. A2 Milk incluso solicitó a la autoridad reguladora de Normas Alimentarias de Australia y Nueva Zelanda que exigiera una advertencia sanitaria en la leche normal.

Respondiendo al interés público, la comercialización de la leche A2 y la evidencia científica que se había publicado. Una revisión independiente publicada en 2005 tampoco encontró una diferencia perceptible entre beber leche A1 o A2 en el riesgo de contraer enfermedades crónicas. La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) revisó la literatura científica y publicó una revisión en 2009 que no encontró una relación identificable entre las enfermedades crónicas y el consumo de leche con la proteína A1.

Alergia a la caseína

Una pequeña fracción de la población es alérgica a la caseína. La intolerancia a la caseína, también conocida como "intolerancia a la proteína de la leche" se experimenta cuando el cuerpo no puede descomponer las proteínas de la caseína. La prevalencia de alergia o intolerancia a la caseína oscila entre el 0,25 y el 4,9 % de los niños pequeños. Se desconocen los números para niños mayores y adultos. Una parte significativa de las personas en el espectro del autismo tienen intolerancia o alergia a la proteína caseína en la edad adulta. Esto puede ser utilizado por médicos y dietistas para detectar el autismo en aquellos que pueden no presentar rasgos autistas tradicionales. Una dieta conocida como libre de caseína, libre de gluten (CFGF, por sus siglas en inglés) es comúnmente practicada por estas personas después de descubrir su intolerancia o alergia.

Se ha demostrado que la caseína tratada con calor es más alergénica y más difícil de digerir cuando se alimenta a los bebés. Por lo general, no se ha demostrado que la leche materna cause una reacción alérgica, pero debe administrarse a un bebé con precaución cada vez en caso de una reacción adversa de algo que la madre que amamanta consumió y que contenía caseína. Se ha demostrado que seguir una dieta libre de caseína mejora los resultados de los bebés que son amamantados mientras son alérgicos o intolerantes a la proteína láctea. Se ha demostrado que la leche materna humana es el mejor alimento para un bebé y debe probarse primero cuando esté disponible.

Se ha demostrado que la suplementación con la enzima proteasa ayuda a las personas intolerantes a la caseína a digerir la proteína con una reacción adversa mínima.