Caldesmón

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Caldesmon es una proteína que en los humanos está codificada por el gen CALD1.

La caldesmona es una proteína que se une a la calmodulina. Al igual que la calponina, la caldesmona inhibe tónicamente la actividad ATPasa de la miosina en el músculo liso.

Este gen codifica una proteína que combina la calmaodulina y la actina que desempeña un papel esencial en la regulación de la contracción muscular lisa y no muscular. El dominio conservado de esta proteína posee las actividades vinculantes ${\text{Ca}} {2+}$ -calmodulina, actina, tromiosina, miosina y fosfolípidos. Esta proteína es un potente inhibidor de la miosina actina-tropomiosina activada MgATPase, y sirve como un factor mediador para ${\text{Ca}} {2+}$ - Inhibición dependiente de la contracción muscular lisa. El espolvoreo alternativo de este gen resulta en múltiples variantes de transcripciones en la codificación de isoformas distintas.

Inmunoquímica

En inmunoquímica diagnóstica, el caldesmón es un marcador de diferenciación del músculo liso.

Referencias

^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000122786 – Ensembl, May 2017
^ "Human PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Novy RE, Lin JL, Lin JJ (Oct 1991). "Caracterización de los clones de cDNA encodificando una isoforma de caldesmón fibroblasto humano y análisis de la expresión de caldesmón en células normales y transformadas". J Biol Chem. 266 (25): 16917–24. doi:10.1016/S0021-9258(18)55390-4. PMID 1885618.
^ a b "Entrez Gene: CALD1 caldesmon 1".

Más lectura

Huber PA (1998). "Caldesmon". Int. J. Biochem. Cell Biol. 29 (8–9): 1047–51. doi:10.1016/S1357-2725(97)00004-6. PMID 9415999.
Gusev NB (2002). "Algunas propiedades de caldesmón y calponina y la participación de estas proteínas en la regulación de la contracción muscular lisa y la formación de citoesqueleto". Bioquímica Mosc. 66 (10): 1112–21. doi:10.1023/A:1012480829618. PMID 11736632. S2CID 310781.
Wang CL (2002). "Caldesmon and smooth-muscle regulation". Cell Biochem. Biophys. 35 (3): 275-88. doi:10.1385/CBB:35:3:275. PMID 11894847. S2CID 195271255.
Mani RS, McCubbin WD, Kay CM (1992). "Regulación dependiente del calcio del caldesmón por una proteína de unión de calcio del músculo liso 11-kDa, caltropina". Bioquímica. 31 (47): 11896–901. doi:10.1021/bi00162a031. PMID 1445920.
Hayashi K, Yano H, Hashida T, et al. (1993). "La estructura genómica del gen de caldemonio humano". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89 (24): 12122–6. doi:10.1073/pnas.89.24.12122. PMC 50710. PMID 1465449.
Humphrey MB, Herrera-Sosa H, González G, et al. (1992). "Cloning of cDNAs encoding human caldesmons". Gene. 112 (2): 197–204. doi:10.1016/0378-1119(92)90376-Z. PMID 1555769.
Adam LP, Gapinski CJ, Hathaway DR (1992). "Secuencias de fosforilación en h-caldesmón de aortas caninas estimuladas por el phorbol ester". FEBS Lett. 302 (3): 223-6. doi:10.1016/0014-5793(92)80446-N. PMID 1601129. S2CID 46129878.
Horiuchi KY, Chacko S (1989). "Interacción entre caldesmón y tromiosina en presencia y ausencia de actina muscular lisa". Bioquímica. 27 (22): 8388–93. doi:10.1021/bi00422a014. PMID 3242591.
der Terrossian E, Deprette C, Lebbar I, Cassoly R (1994). "Purificación y caracterización de caldesmón eritrocito. Hipótesis para una regulación relacionada con el actin de una actividad contractil en la membrana de glóbulos rojos". Eur. J. Biochem. 219 (1–2): 503–11. doi:10.1111/j.1432-1033.1994.tb19965.x. PMID 8307018.
Surgucheva I, Bryan J (1996). "Over-expresión de caldesmón muscular liso en fibroblastos del ratón". Cell Motil. Cytoskeleton. 32 (3): 233–43. doi:10.1002/cm.970320307. PMID 8581978.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalización y resta: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Resoluciones genómicas. 6 (9): 791–806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
Graether SP, Heinonen TY, Raharjo WH, et al. (1997). "Los residuos tritófanos en el caldemón son determinantes importantes para la unión de la calmaodulina". Bioquímica. 36 (2): 364–9. doi:10.1021/bi962008k. PMID 9003189.
Wang Z, Danielsen AJ, Maihle NJ, McManus MJ (1999). "La fosforilación de la tirosina del caldesmón es necesaria para unirse al complejo Shc.Grb2. J. Biol. Chem. 274 (47): 33807–13. doi:10.1074/jbc.274.47.33807. PMID 10559276.
Adam L, Vadlamudi R, Mandal M, et al. (2000). "Regulación de la reorganización de microfilamentos e invasividad de células cancerosas de mama por kinase muerto p21 activado kinase-1". J. Biol. Chem. 275 (16): 12041–50. doi:10.1074/jbc.275.16.12041. PMID 10766836.
Hall SM, Hislop AA, Pierce CM, Haworth SG (2000). "Los orígenes prenatales de las arterias intrapulmonares humanas: formación y maduración muscular lisa". Soy J. Respir. Molde Celular. Biol. 23 (2): 194–203. doi:10.1165/ajrcmb.23.2.3975. PMID 10919986.
Nimmrich I, Erdmann S, Melchers U, et al. (2000). "Siete genes que se transcriben de forma diferencial en líneas de células tumorales colorrectal". Lett de cáncer. 160 (1): 37–43. doi:10.1016/S0304-3835(00)00553-X. PMID 11098082.
Hisaoka M, Wei-Qi S, Jian W, et al. (2003). "Expresión elegante pero variable de h-caldesmon en leiomyosarcomas: una reevaluación inmunohistoquímica de un nuevo marcador miogénico". Apl. Inmunohistochem. Mol. Morphol. 9 (4): 302-8. doi:10.1097/00022744-200112000-00003. PMID 11759055. S2CID 25653139.
Sobue K, Muramoto Y, Fujita M, Kakiuchi S (Sep 1981). "Purification of a calmodulin-binding protein from pollo gizzard that interacts with F-actin". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 78 (9): 5652–5. Bibcode:1981PNAS...78.5652S. doi:10.1073/pnas.78.9.5652. PMC 348816. PMID 6946503.

Enlaces externos

Caldesmón en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE.UU.

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