Aspartato—ARNt(Asn) ligasa

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La aspartato-ARNtAsn ligasa (EC 6.1.1.23, aspartil-ARNt sintetasa no discriminante) es una enzima cuyo nombre sistemático es L-aspartato:ARNtAsx ligasa (formadora de AMP). Esta enzima cataliza la siguiente reacción química:

ATP + L-aspartate + tRNAAsx AMP + difosfato + aspartyl-tRNAAsx
Los tres sustratos de esta enzima son ATP, L-asparagina y ARNtAsx, mientras que sus tres productos son AMP, difosfato y asparaginil-ARNtAsx.Cuando esta enzima actúa sobre el ARNtAsp, cataliza la misma reacción que la EC 6.1.1.12, aspartato-ARNt ligasa. Sin embargo, presenta una discriminación reducida, por lo que también puede formar aspartil-ARNtAsn. Se ha descubierto que esta disminución de la especificidad se debe a la ausencia de un bucle en el ARNt que reconozca específicamente la tercera posición del anticodón [1]. Esto explica la capacidad de esta enzima, por ejemplo, en Thermus thermophilus, para reconocer tanto el ARNtAsp (anticodón GUC) como el ARNtAsn (anticodón GUU). El aspartil-ARNtAsn no se utiliza en la síntesis de proteínas hasta que es convertido por la EC 6.3.5.6, asparaginil-ARNt sintasa (hidrolizante de glutamina), en asparaginil-ARNtAsn.Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas, específicamente a las que forman enlaces carbono-oxígeno en aminoacil-ARNt y compuestos relacionados. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-asparaginil:ARNtAsx ligasa (formadora de AMP). Esta enzima también se denomina asparaginil-ARNt sintetasa no discriminante. Participa en el metabolismo de la alanina y la asparagina.

Referencias

  1. ^ Ibba M, Soll D (2000). "Síntesis de Aminoacyl-tRNA". Examen anual de la bioquímica. 69: 617 –50. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471.
  2. ^ Schmitt E, Moulinier L, Fujiwara S, Imanaka T, Thierry JC, Moras D (septiembre de 1998). "Crystal structure of aspartyl-tRNA synthetase from Pyrococcus kodakaraensis KOD: archaeon specificity and catalytic mechanism of adenylate formation". El Diario EMBO. 17 (17): 5227–37. doi:10.1093/emboj/17.17.5227. PMC 1170850. PMID 9724658.
  3. ^ Becker HD, Kern D (octubre de 1998). "Thermus thermophilus: un enlace en la evolución del aminoácido dependiente del TRNA a través de las vías de mediación". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 95 (22): 12832–7. Bibcode:1998PNAS...9512832B. doi:10.1073/pnas.95.22.12832. PMC 23616. PMID 9789000.


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