AÑADIR2

format_list_bulleted Contenido keyboard_arrow_down

ImprimirCitar

La beta-aducina es una proteína que, en los humanos, está codificada por el gen ADD2.

Función

Las aducinas son proteínas heteroméricas compuestas por diferentes subunidades denominadas aducinas alfa, beta y gamma. Las tres subunidades están codificadas por genes distintos y pertenecen a una familia de proteínas esqueléticas de membrana que participan en el ensamblaje de la red espectrina-actina en los eritrocitos y en los puntos de contacto intercelular en los tejidos epiteliales.Si bien las aducinas alfa y gamma se expresan de forma ubicua, la expresión de la aducina beta se limita al cerebro y a los tejidos hematopoyéticos. Se descubrió que la aducina, purificada originalmente a partir de eritrocitos humanos, es un heterodímero de las aducinas alfa y beta. Los polimorfismos que resultan en sustituciones de aminoácidos en estas dos subunidades se han asociado con la regulación de la presión arterial en un modelo animal de hipertensión. También se han descrito heterodímeros compuestos por subunidades alfa y gamma. Estructuralmente, cada subunidad se compone de dos dominios distintos.La región amino-terminal es resistente a las proteasas y tiene forma globular, mientras que la región carboxi-terminal es sensible a las proteasas. Esta última contiene múltiples sitios de fosforilación para la proteína quinasa C, el sitio de unión para la calmodulina, y es necesaria para la asociación con la espectrina y la actina. Se han descrito varios ARNm de la aducina beta, con empalme alternativo en el extremo 3' y/o empalme interno, que codifican diferentes isoformas. Se desconocen las funciones de todas las isoformas.

Interacciones

Se ha demostrado que ADD2 interactúa con FYN.

Referencias

^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00075340 – Ensembl, May 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00030000 – Ensembl, May 2017
^ "Human PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Referencia:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Joshi R, Gilligan DM, Otto E, McLaughlin T, Bennett V (Nov 1991). "Estructura primitiva y organización de dominio del alfa humano y beta adducin". J Cell Biol. 115 3): 665 –75. doi:10.1083/jcb.115.3.665. PMC 2289184. PMID 1840603.
^ a b "Entrez Gene: ADD2 adducin 2 (beta)".
^ Shima T, Okumura N, Takao T, Satomi Y, Yagi T, Okada M, Nagai K (noviembre de 2001). "Interacción del dominio SH2 de Fyn con una proteína citoesquelética, beta-adducina". J. Biol. Chem. 276 (45): 42233–40. doi:10.1074/jbc.M102699200. PMID 11526103.

Enlaces externos

Human ADD2 genome location and ADD2 gene details page in the UCSC Genome Browser.

Más lectura

Gilligan DM, Lieman J, Bennett V (1996). "Asignación del gen beta-adducin humano (ADD2) a 2p13-p14 por hibridación in situ". Genómica. 28 3): 610 –2. doi:10.1006/geno.1995.1205. PMID 7490111.
Hughes CA, Bennett V (1995). "Adducin: un modelo físico con implicaciones para la función en montaje de complejos de espectro-actina". J. Biol. Chem. 270 (32): 18990 –6. doi:10.1074/jbc.270.32.18990. PMID 7642559.
Miyazaki M, Kaibuchi K, Shirataki H, et al. (1995). "Rabphilin-3A se une a un polipéptido M(r) 115,000 en una forma dependiente de fosfatidilserina- y Ca(2+). Brain Res. Mol. Res. 28 1): 29–36. doi:10.1016/0169-328X(94)00180-M. PMID 7707875.
Miyazaki M, Shirataki H, Kohno H, et al. (1995). "La identificación como beta-adducina de una proteína interactuando con la rabifina-3A en presencia de Ca2+ y fosfatoidilserina". Biochem. Biofias. Res. Commun. 205 1): 460 –6. doi:10.1006/bbrc.1994.2688. PMID 7999065.
White RA, Angeloni SV, Pasztor LM (1996). " Localización cromosómica del gen beta-adducin al cromosoma del ratón 6 y cromosoma humano 2". Mamm.. 6 (10): 741 –3. doi:10.1007/BF00354298. PMID 8563174. S2CID 23628451.
Tisminetzky S, Devescovi G, Tripodi G, et al. (1996). "Organización genómica y localización cromosómica de la codificación gen beta adducin humano". Gene. 167 ()1 –2): 313–6. doi:10.1016/0378-1119(95)00591-9. PMID 8566798.
Matsuoka Y, Hughes CA, Bennett V (1996). "Reglamento de adicio. Definición del dominio de unión de la calmaodulina y sitios de fosforilación por las quinasas de proteína A y C". J. Biol. Chem. 271 (41): 25157–66. doi:10.1074/jbc.271.41.25157. PMID 8810272.
Gilligan DM, Lozovatsky L, Silberfein A (1997). "Organización del gen beta-adducin humano (ADD2)". Genómica. 43 2): 141 –8. doi:10.1006/geno.1997.4802. PMID 9244430.
Matsuoka Y, Li X, Bennett V (1998). "Adducin es un substrato en Vivo para Protein Kinase C: Phosphorylation in the MARCKS-related Domain Inhibits Activity in Promoting Spectrin-Actin Complexes and Occurs in Many Cells, including Dendritic Spines of Neurons". J. Cell Biol. 142 2): 485 –97. doi:10.1083/jcb.142.2.485. PMC 2133059. PMID 9679146.
Gilligan DM, Lozovatsky L, Gwynn B, et al. (1999). "La interrupción del gen adilucida β (Add2) causa esferocitosis de glóbulos rojos en ratones". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (19): 10717–22. Bibcode:1999PNAS...9610717G. doi:10.1073/pnas.96.19.10717. PMC 17949. PMID 10485892.
Shima T, Okumura N, Takao T, et al. (2001). "Interacción del dominio SH2 de Fyn con una proteína citoesquelética, beta-adducina". J. Biol. Chem. 276 (45): 42233–40. doi:10.1074/jbc.M102699200. PMID 11526103.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, y otros (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias de cDNA humano y ratón de longitud completa". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899 –903. Bibcode:2002PNAS...9916899M. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Citterio L, Tizzoni L, Catalano M, et al. (2003). "Análisis de la expresión de la familia humana del gen adducin y evidencia de ADD2 beta4 múltiples variantes de espiga". Biochem. Biofias. Res. Commun. 309 2): 359 –67. doi:10.1016/j.bbrc.2003.08.011. PMID 12951058.
Tikhonoff V, Kuznetsova T, Stolarz K, et al. (2004). "polimorfismos beta-Adducinos, presión arterial y excreción de sodio en tres poblaciones europeas". Am. J. Hypertens. 16 (10): 840 –6. doi:10.1016/S0895-7061(03)00975-0. PMID 14553963.
Brandenberger R, Wei H, Zhang S, et al. (2005). "La caracterización transcriptome elucida las redes de señalización que controlan el crecimiento humano de células ES y la diferenciación". Nat. Biotechnol. 22 (6): 707 –16. doi:10.1038/nbt971. PMID 15146197. S2CID 27764390.
Ballif BA, Villén J, Beausoleil SA, et al. (2005). "Análisis fosfoproteomico del cerebro del ratón en desarrollo". Mol. Proteomics. 3 (11): 1093 –101. doi:10.1074/mcp.M400085-MCP200. PMID 15345747.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, y otros (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto CDNA de longitud completa NIH: The Mammalian Gene Collection (MGC)". Resoluciones genómicas. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
Efendiev R, Krmar RT, Ogimoto G, et al. (2005). "La mutación relacionada con la hipertensión en la subunidad de alfa adilucida conduce a una fosforilación de AP2-mu2 superior y a un tráfico de Na+, K+-ATPase en respuesta a las señales de GPCR y el sodio intracelular". Circ. Res. 95 (11): 1100–8. doi:10.1161/01.RES.0000149570.20845.89. PMID 15528469.
Lanzani C, Citterio L, Jankaricova M, et al. (2005). "Role of the adducin family genes in human essential hypertension". J. Hypertens. 23 3): 543 –9. doi:10.1097/01.hjh.0000160210.48479.78. PMID 15716695. S2CID 37253591.

Este artículo sobre un gen en el cromosoma humano 2 es un problema. Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndola.

Más resultados...