Amina N-metiltransferasa

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La amina N-metiltransferasa (EC 2.1.1.49), también llamada indoletilamina N-metiltransferasa y tioéter S-metiltransferasa, es una enzima ubicua presente en tejidos no neuronales que cataliza la N-metilación de la triptamina y compuestos estructuralmente relacionados. Más recientemente, se descubrió que esta enzima también puede catalizar la metilación de compuestos tioéter y selenoéter, aunque aún se desconoce la importancia fisiológica de esta biotransformación.La reacción química que se está produciendo es:

  • S-adenosyl-L-metionina + amina S-adenosyl-L-homocysteine + amina metilada
Así, los dos sustratos de esta enzima son la S-adenosil metionina y la amina, mientras que sus dos productos son la S-adenosil homocisteína y la amina metilada. En el caso de la triptamina y la serotonina, estas se convierten en las indoletilaminas dimetiladas N,N-dimetiltriptamina (DMT) y bufotenina, respectivamente.Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas, específicamente a las metiltransferasas de un solo carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina:amina N-metiltransferasa. Otros nombres comunes incluyen nicotina N-metiltransferasa, triptamina N-metiltransferasa, indoletilamina N-metiltransferasa y arilamina N-metiltransferasa. Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano.Una amplia gama de aminas primarias, secundarias y terciarias pueden actuar como aceptores, entre ellas la triptamina, la anilina, la nicotina y diversos fármacos y otros xenobióticos.

Estudios estructurales

A finales de 2007, solo se había resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso PDB 2A14.

Véase también

  • Triptamina

Referencias

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  • CE 2.1.1.49
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