Amiloide sérico A1

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El amiloide sérico A1 (SAA1) es una proteína codificada por el gen SAA1 en humanos. SAA1 es una proteína importante de fase aguda producida principalmente por los hepatocitos en respuesta a infecciones, lesiones tisulares y neoplasias malignas. Al liberarse en la circulación sanguínea, SAA1 se presenta como una apolipoproteína asociada a las lipoproteínas de alta densidad (HDL). SAA1 es un precursor importante del amiloide A (AA), cuyo depósito provoca amiloidosis inflamatoria.

Gene

El gen que codifica el SAA1 humano es uno de los cuatro genes SAA asignados a una región del brazo corto del cromosoma 11. Dos de estos genes, SAA1 y SAA2, son inducibles durante la respuesta de fase aguda, mientras que SAA3 es un pseudogén en humanos y SAA4 se expresa constitutivamente en diversos tejidos y células. Se encuentran polimorfismos de un solo nucleótido (SNP) en SAA1, tanto en secuencias codificantes como no codificantes. Los ubicados en la secuencia codificante definen cinco isoformas de SAA1 (SAA1.1-1.5). Estudios genéticos han demostrado la asociación de algunos de estos SNP con la predisposición a diversas enfermedades humanas, como la fiebre mediterránea común, la enfermedad coronaria, el infarto cerebral y la osteoporosis. Los ratones también presentan cuatro genes Saa. Una diferencia importante entre los genes SAA humanos y murinos es la expresión del gen Saa3 murino para una proteína funcional, generalmente considerada una SAA inducible en tejidos inflamatorios.

Estructura de proteínas

El producto de la SAA1 humana es una preproteína de 122 aminoácidos, con un péptido señal escindible de 18 aminoácidos. La SAA1 madura consta de 104 aminoácidos con un peso molecular aparente de 12 500. Recientemente se ha resuelto la estructura cristalina de la SAA1.1 (Figura 1). La SAA1 nativa es un hexámero, donde cada subunidad presenta una estructura de haz de 4 hélices antiparalelas. La estructura tiene forma de cono, y su vértice forma un sitio de unión para HDL y heparina. Las hélices N-terminales 1 y 3 se han identificado como péptidos amiloidogénicos de la SAA1.1, que no están presentes en la superficie proteica de la SAA1 nativa. Estos hallazgos proporcionan la base estructural para la formación de fibrillas de amiloide A. La SAA1.1 humana es comparable, a nivel de subunidades, con la estructura recientemente resuelta de la SAA3 de ratón.

Expresión inducible

SAA1 y SAA2 son altamente inducibles y, por lo tanto, se denominan SAA de fase aguda. Citocinas inflamatorias como IL-1β, IL-6 y TNF-α son importantes estimulantes de la expresión del gen SAA1 en hepatocitos. La expresión inducible de los genes SAA de fase aguda se regula principalmente a nivel de transcripción e involucra los factores de transcripción C/EBP, NF-κB, AP2, SAF, Sp1 y STAT3. La elevación del transcrito de SAA1 se observa a menudo en matrices de ADNc utilizadas para la detección de la expresión de citocinas proinflamatorias. El nivel de proteína SAA1 se correlaciona con su nivel de transcrito y se ha considerado durante mucho tiempo un indicador clínico de enfermedades inflamatorias.

Interacciones

Además de su asociación con HDL, SAA1 interactúa con una serie de proteínas de mamíferos, principalmente proteínas de la superficie celular como los receptores. La unión de SAA1 a la integrina αVβ3 produce un efecto inhibitorio sobre el crecimiento del carcinoma nasofaríngeo. Se han identificado varios receptores para SAA1 utilizando una proteína híbrida SAA1 que contiene dos sustituciones de aminoácidos de SAA2. Estos receptores incluyen el receptor quimioatrayente acoplado a proteína G FPR2 (receptor de péptido de formilo 2), que se cree que media la actividad quimiotáctica del SAA1 recombinante; El receptor del carroñero murino SR-BI y el equivalente humano CLA-1., Para un posible papel en el metabolismo del colesterol dependiente de SAA1. Además, los receptores de toll-like TLR2 y TLR4 median la expresión del gen de la citocina inducida por SAA1. El receptor purinérgico P2X7 es otro receptor utilizado por SAA1 para una serie de funciones celulares, incluida la activación de los inflamasomas NLRP3.

Se ha encontrado

que SAA1 interactúa con la proteína de la membrana externa A (OMPA) de varias bacterias gramnegativas que incluyen e. coli , Salmonella typhimurium , shigella flexneri , vibrio cholerae y p. aeruginosa . La exposición de estas bacterias gramnegativas a SAA1 promueve la absorción de las bacterias por neutrófilos, lo que sugiere que SAA1 sirve como una opsonina que mejora la eliminación de bacterias. Un estudio más reciente identificó la interacción SAA1 con el retinol, lo que resultó en una carga bacteriana reducida. Estos hallazgos sugieren que SAA1 tiene una función en defensa del huésped contra la infección bacteriana.

Funciones y relevancia clínica

La función biológica de SAA1 no se ha entendido completamente a pesar de la investigación intensiva en las últimas tres décadas. Herramientas de investigación como los ratones knockout SAA1 y los ratones transgénicos han estado disponibles recientemente. Sin embargo, se ha establecido bien que la concentración plasmática elevada de SAA1 se asocia con una multitud de afecciones inflamatorias. Como resultado, SAA1 ha sido un indicador clínico y un biomarcador confiable para enfermedades inflamatorias, trastornos metabólicos crónicos y malignidad en etapa tardía. La amiloidosis inflamatoria resulta de la inflamación crónica con una mayor producción de SAA1, que es un precursor importante del depósito de fibrillas amiloide en varios tejidos.

SAA1 se ha estudiado ampliamente para su unión a HDL, y los resultados sugieren un papel en el metabolismo de los lípidos. Durante la respuesta de fase aguda, los niveles elevados de SAA1 en el plasma desplazan la ApoA-I y se convierte en una apolipoproteína importante de HDL. La consecuencia biológica exacta de la remodelación de HDL por SAA1 todavía está bajo investigación, utilizando herramientas desarrolladas recientemente como los ratones knockout SAA1 y SAA2. También se cree que SAA1 contribuye al desarrollo de la aterosclerosis. Sin embargo, en un modelo de ratón deficiente en APOE, la eliminación de los genes SAA1/SAA2 no parece afectar las lesiones ateroscleróticas.

Los

estudios ex vivo y in vitro han demostrado que la proteína híbrida SAA1 humana recombinante tiene una fuerte actividad quimiotáctica para neutrófilos y macrófagos. Se cree que este efecto está mediado a través de FPR2, un receptor quimioatrayente acoplado a proteínas G. El mismo receptor también media la actividad similar a la citoquina del SAA1 recombinante, lo que resulta en una expresión elevada de IL-8 en neutrófilos. Se ha informado que el SAA1 recombinante induce la expresión de una variedad de citocinas inflamatorias que incluyen IL-1β, TNF-α, IL-6, IL-12p40, así como citocinas inmunorreguladoras como IL-23, IL-33 y citoquinas estimuladoras de crecimiento como G-CSF.

SAA1 también puede ser producido por macrófagos y células epiteliales en varios tejidos. Se ha demostrado que promueve la respuesta local de Th17 en el intestino. Este hallazgo, que se basa tanto en ratones knockout SAA1/SAA2 como en estudios de células T, sugiere fuertemente una función inmunomoduladora local de SAA1 en lugar de su papel establecido como una proteína de fase aguda producida en el hígado y presenta en el plasma como una apolipoproteína de HDL. La expresión transgénica de SAA1.1 humano en el hígado de ratón agrava la hepatitis mediada por células T a través de la producción elevada de quimiocinas, lo que involucra el receptor SAA1 TLR2. La secreción de SAA1 por las células de melanoma puede inducir neutrófilos secretores de IL-10 antiinflamatorios que interactúan con células T asesinas naturales invariantes (células de tinta). Además, SAA1 puede sesgar los macrófagos a un fenotipo M2.

Los informes publicados vinculan SAA1 a una serie de tumores malignos, pero no se ha establecido una relación causal. SAA1 se ha asociado con la patogénesis tumoral, y su polimorfismo génico es un factor que contribuye a ciertos tipos de tumores malignos. También se ha demostrado que SAA1 afecta el microambiente tumoral y contribuye a la metástasis de las células tumorales.

Algunos de los resultados obtenidos con el híbrido SAA1 humano recombinante siguen siendo controvertidos, ya que la proteína no tiene exactamente la misma secuencia de SAA1 humano y sus propiedades pueden ser diferentes de la SAA1 nativa. Otros estudios han demostrado que SAA1 humano nativo retiene algunas de las actividades similares a las citoquinas, como la capacidad de inducción G-CSF

Estudios recientes que utilizan los ratones knockout SAA1/SAA2 mostraron una respuesta de Th17 debilitada en las células epiteliales intestinales, lo que sugiere que SAA1 juega un papel in vivo en la regulación de la inmunidad.

Notas

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