Aliinasa
En enzimología, una aliina liasa (EC 4.4.1.4) es una enzima que cataliza la reacción química
- an S- Alkyl...L-cysteine S-oxide un sulfenato alquilo + 2-aminoacrylate
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato, el óxido de S-alquil-L-cisteína, y dos productos, sulfenato de alquilo y 2-aminoacrilato.
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a la clase de las liasas de carbono-azufre. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-alquil-L-cisteína S-óxido alquil-sulfenato-liasa (formadora de 2-aminoacrilato). Otros nombres de uso común incluyen aliinasa, cisteína sulfóxido liasa, alquilcisteína sulfóxido liasa, S-alquilcisteína sulfóxido liasa, L-cisteína sulfóxido liasa, S-alquil-L-cisteína sulfóxido liasa y aliina alquil-sulfenato-liasa. Emplea un cofactor, el fosfato de piridoxal.
Muchas alinasas contienen un nuevo dominio N-terminal similar al factor de crecimiento epidérmico (dominio similar al EGF).
Occurrence
Estas enzimas se encuentran en plantas del género Allium, como el ajo y la cebolla. La alinasa es responsable de catalizar las reacciones químicas que producen los químicos volátiles que dan a estos alimentos sus sabores, olores y propiedades que inducen lágrimas. Las alinasas son parte de la defensa de la planta contra los herbívoros. La alinasa normalmente está secuestrada dentro de una célula vegetal, pero, cuando la planta es dañada por un animal que se alimenta de ella, la alinasa se libera para catalizar la producción de los químicos picantes. Esto tiende a tener un efecto disuasorio en el animal. La misma reacción ocurre cuando la cebolla o el ajo se cortan con un cuchillo en la cocina.
Química
En el ajo, una enzima aliinasa actúa sobre la aliina y la convierte en alicina. El proceso implica dos etapas: la eliminación del ácido 2-propenosulfénico de la unidad de aminoácidos (con deshidroalanina como subproducto) y, a continuación, la condensación de dos de las moléculas de ácido sulfénico.
La aliina y los sustratos relacionados que se encuentran en la naturaleza son quirales en la posición sulfóxido (que por lo general tienen la configuración absoluta S, y la aliina en sí fue el primer producto natural que se encontró que tenía una estereoquímica centrada tanto en el carbono como en el azufre. Sin embargo, el intermedio de ácido sulfénico no es quiral y la estereoquímica del producto final no está controlada.
Existe una variedad de enzimas similares que pueden reaccionar con los sulfóxidos derivados de la cisteína presentes en diferentes especies. En las cebollas, un isómero de la aliina, la isoallina, se convierte en ácido 1-propenosulfénico. Una enzima independiente, la sintetasa del factor lacrimógeno o LFS, convierte luego esta sustancia química en óxido de sin-propanetial-S, un potente lacrimógeno. El compuesto butílico análogo, óxido de sin-butanetial-S, se encuentra en la especie Allium siculum.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se habían resuelto tres estructuras para esta clase de enzimas mediante cristalografía de rayos X. Los códigos de acceso PDB son 1LK9, 2HOR y 2HOX.
Referencias
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Bibliografía
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Enlaces externos
- Ajo genuino: Alliinase de Allium sativum.
