4-hidroxi-2-oxovalerato aldolasa

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La enzima 4-hidroxi-2-oxovalerato aldolasa (EC 4.1.3.39) cataliza la reacción química.
4-hidroxi-2-oxopentanonato acetaldehyde + pyruvate
Baker et al. demostraron que BphI, un miembro de esta familia de Burkholderia xenovorans LB400, fue capaz de utilizar 4-hidroxi-2-oxohexanoato (HOHA) con la misma eficiencia catalítica que el 4-hidroxi-2-oxopentanoato, produciendo propionaldehído + piruvato. Además, la enzima también catalizó la escisión del 4-hidroxi-2-oxoheptanoato (HOHEP), formando butiraldehído + piruvato. Baker et al. demostraron también que el acetaldehído y el propionaldehído no se liberan al disolvente, sino que se canalizan a una acetaldehído deshidrogenasa asociada, conocida como BphJ. Esta es la primera demostración de canalización de sustrato en esta familia de enzimas.Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a las oxoácido-liasas, que rompen enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 4-hidroxi-2-oxopentanoato piruvato liasa (formadora de acetaldehído). Otros nombres comunes incluyen 4-hidroxi-2-cetovalerato aldolasa, HOA, DmpG, BphI, 4-hidroxi-2-oxovalerato piruvato liasa y 4-hidroxi-2-oxopentanoato piruvato liasa. Esta enzima participa en ocho vías metabólicas: metabolismo de la fenilalanina, degradación del benzoato por hidroxilación, degradación del bifenilo, degradación del tolueno y el xileno, degradación del 1,4-diclorobenceno, degradación del fluoreno, degradación del carbazol y degradación del estireno.

Referencias

Más lectura

  • Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A (junio de 2003). "Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehidrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 100 (12): 6992 –7. Bibcode:2003 PNAS.100.6992M. doi:10.1073/pnas.1236794100. PMC 165818. PMID 12764229.
  • Powlowski J, Sahlman L, Shingler V (enero de 1993). "Purificación y propiedades de las enzimas de vía meta-cleavage asociadas físicamente 4-hidroxi-2-ketovalerate aldolasa y aldehído deshidrogenasa (acylating) de Pseudomonas sp. cepa CF600". Journal of Bacteriology. 175 2): 377 –85. doi:10.1128/jb.175.2.377-385.1993. PMC 196151. PMID 8419288.
  • Manjasetty BA, Croteau N, Powlowski J, Vrielink A (abril de 2001). "Crystallization and preliminary X-ray analysis of dmpFG-encoded 4-hidroxy-2-ketovalerate aldolase--aldehyde dehydrogenase (acylating) from Pseudomonas sp. strain CF600" (PDF). Acta Cristalográfica D. 57 (Pt 4): 582 –5. doi:10.1107/S0907444901000439. PMID 11264589.
  • Baker P, Pan D, Carere J, Rossi A, Wang W, Seah SY (julio de 2009). "Caracterización de un complejo de aldolase-dehidrogenasa que exhibe canalización de sustratos en la vía de degradación de bifenilos policlorados". Bioquímica. 48 (27): 6551 –8. doi:10.1021/bi9006644. PMID 19476337.


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