1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa

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La enzima aminociclopropano-1-ácido carboxílico sintasa (ACC sintasa, ACS) (EC 4.4.1.14) cataliza la síntesis de ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico (ACC), precursor del etileno, a partir de S-adenosil metionina (AdoMet, SAM), un intermediario en el ciclo Yang y el ciclo del metilo activado, y una molécula útil para la transferencia de metilo.
S-Dadenosyl...L- metionina = 1 aminociclopropano-1-carboxilato + S- Metil-5.-thioadenosine
Al igual que otras enzimas dependientes de PLP, cataliza la reacción a través de un intermedio zwitterión quinonoide y utiliza el cofactor fosfato de piridoxal (PLP, la forma activa de la vitamina B6) para la estabilización.Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente a las liasas carbono-azufre. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina S-metil-5-tioadenosina-liasa (formadora de 1-aminociclopropano-1-carboxilato). Otros nombres comunes incluyen 1-aminociclopropanocarboxilato sintasa, ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico sintasa, 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintetasa, ácido aminociclopropanocarboxílico sintasa, aminociclopropanocarboxilato sintasa, ACC sintasa y S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa. Esta enzima participa en el metabolismo del propanoato. Utiliza un cofactor, el fosfato de piridoxal.

Enzyme mechanism

ACC Synthase Complex con PLP
ACC Synthase Complex with PLP: Catalytic Domain
Formación de la Base ACS-PLP Schiff.
Lys a SAM Imine Exchange.
Formación del Quinonoid Intermediate.
La tirosina y el PLP estabilizaron la formación de 3C-Ring.
La reacción catalizada por la sintasa del ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico (ACS) es el paso clave y limitante en la biosíntesis de etileno [20], una fitohormona gaseosa responsable del inicio de la maduración del fruto, el crecimiento y la diferenciación de brotes y raíces, la abscisión de hojas y frutos, la apertura de las flores y la senescencia de flores y hojas. (fuente) Se trata de una gamma-eliminación dependiente del fosfato de piridoxal (PLP). En la gamma-eliminación, el PLP actúa como sumidero dos veces (absorbiendo electrones de dos desprotonaciones).Pasos propuestos del mecanismo de reacción:
  1. Formación de la Base de Schiff ACS-PLP
  2. Imine Exchange
  3. Formación del Quinonoid Intermediate
  4. Tirosina y PLP estabilizaron la formación 3C-Ring
Formación de la Base de Schiff ACS-PLP
El aldehído de la coenzima PLP reacciona para formar un enlace imina (base de Schiff) con el residuo de lisina (278) del dominio catalítico de ACS.
Intercambio de minas
Se produce un intercambio de imina, y el nitrógeno amínico del sustrato, S-adenosil metionina, reemplaza a la lisina (278) en el enlace imino. (Estabilizado por enlaces de hidrógeno).
Formación del Quinonoid Intermediate
El PLP actúa como un "sumidero de electrones", absorbiendo la densidad electrónica deslocalizada durante los intermediarios de reacción (contrarrestando el exceso de densidad electrónica en el carbono alfa desprotonado). El PLP facilita la actividad enzimática, aumentando la acidez del carbono alfa al estabilizar la base conjugada. El carbanión intermedio estabilizado por PLP formado es el intermediario quinonoide.
Tirosina y PLP estabilizaron la formación 3C-Ring
El PLP y la tirosina estabilizan las cargas negativas durante la desprotonación. La tirosina ataca el carbono unido al azufre, permitiendo la salida del S(CH3)(Ado), y durante la formación del anillo, la tirosina se libera.
    • Los inhibidores de notas AVG y AMA atan PLP para formar una ketimina y óxido respectivamente (cuyas reacciones inversas son mucho menos favorables) y evitar la reacción catalizada de la sintesis ACC con SAM.

Reglamento

La ACC sintasa alcanza su actividad óptima en condiciones de pH 8,5 y con Km = 20 µm respecto a su sustrato, SAM.La sintasa ACC y la biosíntesis de etileno están reguladas por una amplia gama de estímulos. Factores de estrés como heridas, sustancias químicas nocivas, auxinas, inundaciones y ácido indol-3-acético (AIA) promueven la síntesis de etileno, creando un ciclo de retroalimentación positiva con la sintasa ACC, lo que aumenta su actividad.Sin embargo, también es inhibida por varios compuestos. La S-adenosiletionina puede unirse como sustrato a la ACC sintasa (con mayor afinidad que la SAM) y, por lo tanto, inhibir cualquier reacción con esta. La ACC sintasa también es inhibida competitivamente por la aminoetoxivinilglicina (AVG) y el ácido aminooxiacético (AOA), inhibidores de muchas reacciones enzimáticas mediadas por el fosfato de piridoxal. Son toxinas naturales que causan una inhibición lenta de la unión al interferir con la coenzima fosfato de piridoxal. La actividad de la ACC sintasa también es inhibida por intermediarios del ciclo de metilo activado y la vía de reciclaje de la metionina: 5-metiltioadenosina, ácido α-ceto-γ-metiltiobutírico y S-adenosilhomocisteína.

Estructura

La ACC sintasa tiene una secuencia de 450 a 516 aminoácidos, dependiendo de la especie vegetal de la que se extrae. Si bien es comparable en la especie en la que se encuentra, su dominio COOH-terminal es más variable, lo que provoca diferencias como la oligomerización. Este dominio es responsable de la oligomerización. En la mayoría de las células productoras de ACC sintasa, esta se presenta como un dímero. Sin embargo, en algunas encontramos un monómero (que es más activo y eficiente que su contraparte dímera).La estructura de la ACS se ha determinado en gran medida mediante cristalografía de rayos X. La conservación de los residuos en el dominio catalítico de la ACS y la homología de secuencia sugieren que la ACS cataliza la síntesis de ACC de forma similar a otras enzimas que requieren PLP como cofactor. Sin embargo, a diferencia de muchas otras enzimas dependientes de PLP, la lisina (278) no es el único residuo que interactúa con el sustrato. La proximidad del oxígeno electronegativo de la tirosina (152) al enlace C-γ-S sugiere un papel crucial en la formación de ACC. La cristalografía de rayos X con aminoetoxivinilglicina (AVG), un inhibidor competitivo, confirmó el papel de la tirosina en la eliminación de γ.A finales de 2007, se habían resuelto seis estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1B8G, 1IAX, 1IAY, 1M4N, 1M7Y y 1YNU.
Residuos de Lysine y Tyrosine en el sitio de fijación de sustratos

Dominio catalítico

Los principales grupos funcionales en los dominios catalíticos son el nitrógeno del residuo de lisina 278 y el oxígeno del residuo de tirosina 152.

Función biológica y aplicaciones

La ACC sintasa es el paso clave que limita la velocidad de síntesis de etileno. Dado que su sobreexpresión induce la maduración de la fruta y, a menudo, su descomposición, se están realizando más investigaciones sobre los mecanismos reguladores y las vías biosintéticas del etileno para evitar su descomposición.

Notas

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