Rigor mortis
rigor mortis (do latim rigor ' rigidez ' e mortis ' da morte ') , ou rigidez post -mortem , é a quarta etapa da morte. É um dos sinais de morte reconhecíveis, caracterizados pelo enrijecimento dos membros do cadáver causados por alterações químicas nos músculos post -mortem (principalmente cálcio). Nos seres humanos, o rigor mortis pode ocorrer assim que quatro horas após a morte. Ao contrário do folclore e da crença comum, o rigor mortis não é permanente e começa a passar poucas horas após o início. Normalmente, dura mais de oito horas à temperatura ambiente "
Fisiologia

Após a morte, a respiração aeróbica em um organismo cessa, esgotando a fonte de oxigênio usada na fabricação do trifosfato de adenosina (ATP). O ATP é necessário para causar a separação das pontes cruzadas de actina-miosina durante o relaxamento do músculo. Quando o oxigênio não está mais presente, o corpo pode continuar produzindo ATP via glicólise anaeróbica. Quando o glicogênio do corpo é esgotado, a concentração de ATP diminui e o corpo entra no rigor mortis porque é incapaz de quebrar essas pontes.
O cálcio entra no citosol após a morte. O cálcio é liberado no citosol devido à deterioração do retículo sarcoplasmático. Além disso, a quebra do sarcolema faz com que o cálcio adicional entre no citosol. O cálcio ativa a formação da ponte cruzada de actina-miosina. Depois que o cálcio é introduzido no citosol, ele se liga à troponina de filamentos finos, o que faz com que o complexo de troponina-tropomiosina mude de forma e permita que as cabeças da miosina se ligam aos locais ativos das proteínas da actina. No rigor mortis, as cabeças de miosina continuam se ligando aos locais ativos das proteínas da actina via difosfato de adenosina (ADP), e o músculo é incapaz de relaxar até que a atividade enzimática mais degrada o complexo. O relaxamento normal ocorreria substituindo o ADP por ATP, o que desestabilizaria a ligação miosina-actina e quebraria a ponte cruzada. No entanto, como o ATP está ausente, deve haver uma quebra do tecido muscular por enzimas (endógenas ou bacterianas) durante a decomposição. Como parte do processo de decomposição, as cabeças da miosina são degradadas pelas enzimas, permitindo que a contração muscular libere e o corpo relaxe.
A decomposição dos miofilamentos ocorre entre 48 e 60 horas após o pico do rigor mortis, que ocorre aproximadamente 13 horas após a morte.Aplicações na indústria da carne
Rigor mortis é muito importante na indústria de carne. O início do rigor mortis e sua resolução determina parcialmente a sensibilidade da carne. Se a carne pós-abate for imediatamente resfriada a 15 ° C (59 ° F), ocorre um fenômeno conhecido como encurtamento frio, pelo qual os sarcômeros musculares encolhem para um terço de seu comprimento original.
O encurtamento a frio é causado pela liberação de íons de cálcio armazenados do retículo sarcoplasmático das fibras musculares, em resposta ao estímulo frio. Os íons de cálcio desencadeiam uma poderosa contração muscular auxiliada pelas moléculas de ATP. Para evitar o encurtamento a frio, é realizado um processo conhecido como estimulação elétrica, especialmente em carcaças de carne bovina, imediatamente após o abate e a pele. Nesse processo, a carcaça é estimulada com a corrente alternada, fazendo com que ela se contraia e relaxe, o que esgota a reserva ATP da carcaça e evita o encurtamento frio.
Aplicação em patologia forense

O grau de rigor mortis pode ser usado em patologia forense para determinar o tempo aproximado da morte. Um corpo morto mantém sua posição quando o rigor mortis se instala. Se o corpo for movido após a morte, mas antes que o rigor mortis comece, técnicas forenses como Livor Mortis podem ser aplicadas. O rigor mortis é conhecido como evidência transitória, como o grau em que afeta um corpo degrada ao longo do tempo.
Ver também
- Espasmo cadaveric
Notas
- ^ Embora o inglês britânico use a ortografia Ar condicionado, isto não é usado em rigor mortis porque a frase está em latim.
Referências
- ↑ a b Saladin, K. S. 2010. Anatomia e Fisiologia: 6a edição. McGraw-Hill.
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- ^ Fremery, Donald (3 de fevereiro de 1959). «Biochemistry of Chicken Muscle as Related to rigor mortis and Tenderization» (em inglês). Journal of Food Science. 25 (1): 73–87. doi:10.1111/j.1365-2621.1960.tb17938.x.
- ^ «Classroom Resources - Argonne National Laboratory» (em inglês).
- ^ «About.com (archived)» (em inglês).
- ^ The Royal Society of New Zealand (1976). New Zealand Journal of Agricultural Research (em inglês). A Sociedade Real da Nova Zelândia. p. 13.
Bibliografia
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. - Saladin, Kenneth. Anatomia e Fisiologia: A Unidade de Forma e Função, 6o ed. McGraw-Hill. Nova Iorque, 2012.