Hélice de colágeno

Imagem TEM de fibras de colágeno.

Na biologia molecular, a hélice tripla de colágeno ou hélice tipo 2 é a principal estrutura secundária de vários tipos de colágeno fibroso, incluindo o colágeno tipo I. Em 1954, Ramachandran & Kartha (13, 14) desenvolveu uma estrutura para a tripla hélice de colágeno com base em dados de difração de fibras. Consiste em uma hélice tripla feita da sequência repetitiva de aminoácidos glicina-X-Y, onde X e Y são frequentemente prolina ou hidroxiprolina. O colágeno dobrado em uma hélice tripla é conhecido como tropocolágeno. As hélices triplas de colágeno são frequentemente agrupadas em fibrilas que formam fibras maiores, como nos tendões.

Estrutura

Glicina, prolina e hidroxiprolina devem estar em suas posições designadas com a configuração correta. Por exemplo, a hidroxiprolina na posição Y aumenta a estabilidade térmica da tripla hélice, mas não quando está localizada na posição X. A estabilização térmica também é prejudicada quando o grupo hidroxila tem a configuração errada. Devido à alta abundância de conteúdo de glicina e prolina, o colágeno não consegue formar uma hélice α regular e uma estrutura de folha β. Três fios helicoidais canhotos se torcem para formar uma hélice tripla destra. Uma tripla hélice de colágeno tem 3,3 resíduos por volta.

Cada uma das três cadeias é estabilizada pela repulsão estérica devido aos anéis de pirrolidina dos resíduos de prolina e hidroxiprolina. Os anéis de pirrolidina ficam fora do caminho um do outro quando a cadeia polipeptídica assume essa forma helicoidal estendida, que é muito mais aberta do que a forma enrolada da alfa-hélice. As três cadeias são pontes de hidrogênio entre si. Os doadores de ligações de hidrogênio são os grupos peptídicos NH dos resíduos de glicina. Os aceitadores de ligações de hidrogênio são os grupos CO de resíduos nas outras cadeias. O grupo OH da hidroxiprolina não participa da ligação de hidrogênio, mas estabiliza o isômero trans da prolina por efeitos estereoeletrônicos, estabilizando assim toda a tripla hélice.

O aumento da hélice de colágeno (superhélice) é de 2,9 Å (0,29 nm) por resíduo. O centro da tripla hélice de colágeno é muito pequeno e hidrofóbico, e cada terceiro resíduo da hélice deve ter contato com o centro. Devido ao espaço muito pequeno e apertado no centro, apenas o pequeno hidrogênio da cadeia lateral da glicina é capaz de interagir com o centro. Este contato é impossível mesmo quando um resíduo de aminoácido ligeiramente maior está presente além da glicina.